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标  题: 研究发现一种新的淀粉体肽 
发信站: BBS 哈工大紫丁香站 (Tue Dec 14 17:49:53 2004)

研究发现一种新的淀粉体肽 

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[发布时间:20041130]
[来源:http://www.ebiotrade.com/newsf/2004-11/2004112992843.htm 中国科学技术信息
研究所加工整理]
 



    众所周知，阿尔茨海默症的罪魁祸首是β-淀粉体。现在，研究人员发现了一种新的、
较长的β-淀粉体肽，这种肽有可能成为一种新的用于治疗阿尔茨海默症的靶标。这些发现
将公布在2004年12月3日的Journal of Biological Chemistry上。

    阿尔茨海默症的一个最主要的特征就是病人大脑中沉积了β-淀粉体。这种β-淀粉体
肽由大的淀粉体前体蛋白通过一系列分解变化产生。在正常情况下，淀粉体前体首先由α
-分解酶切割，然后再由β-分解酶分割产生一种可溶性的细胞外区域、一种叫做p3的短肽
和一种细胞内的C端区域——这些物质都不能形成淀粉体。但是，淀粉体前体蛋白还能够被
β-分解酶和γ-分解酶降解产生一种可溶性的细胞外区域、细胞内C端区域和不溶的β淀粉
体肽。尽管淀粉体前体存在于许多细胞中，但它的正常的生理功能现在还不清楚。

    虽然到目前为止，β淀粉体肽在阿尔茨海默症中的致病作用还不能完全肯定，但是有
越来越多的证据支持“大脑中β淀粉体肽的产生和积累是导致这种疾病的一个原因”的假
说。

    一般情况下，β淀粉体肽大约由39到43个氨基酸构成。大量研究表明，β淀粉体肽链
越长则更容易形成淀粉体并具有更高的致病性。现在，Xu博士和同事发现了一种新的β淀
粉体肽，它含有46个氨基酸因此被叫做Aβ46。这种肽由γ-分解酶在一个新的分解位点—
—ζ位点的切割产生。这个位点也是一种在早发性的家族阿尔茨海默症（APP717）中发现
的一种突变发生的位点。这个发现将为研究App717突变增加较长β淀粉体肽的生产的机制
开辟了一条新的道路。

    Xu博士等人还发现在ζ-位点的这种分解能够被一些过渡态类似物所抑制，但却不受非
过渡态抑制剂的影响。这些新发现为阿尔茨海默症的预防和治疗策略的制定提供了重要的
信息，即设计出γ-分解酶抑制剂来防治这种疾病。

 
 

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