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发信人: emacs (In the Name of Love), 信区: Science
标  题: 蛋白质·氨基酸·多肽链
发信站: 哈工大紫丁香 (2002年08月03日13:07:29 星期六), 站内信件



　　　　　　         　　多肽链


　　有些蛋白质像纤维素或尼龙一样，既具有纤维状又具有晶体
状：例如，丝心蛋白、角蛋白（毛发和皮肤里的蛋白质）和胶原
蛋白（腱和结缔组织中的蛋白质）。德国物理学家赫佐格通过显
示这些物质能够衍射X射线，从而证明了它们的结晶度。另一位
德国物理学家布里尔分析了衍射图，从而确定了多肽链中原子的
间距。20世纪30年代，英国生物化学家阿斯特伯里等人利用X射
线衍射进一步了解了多肽链的结构。他们能够相当精确地计算出
相邻原子之间的距离和相邻的键所成的角度。他们还了解到，丝
心蛋白的链是完全伸展的，就是说，这些原子间键的角度能够使
它们几乎排列在一条直线上。

　　多肽链的这种完全伸展是一种最简单的排列，叫做β构型。
当毛发被拉紧时，角蛋白分子就会像丝心蛋白分子一样呈这种构
型。（如果把毛发弄湿，就可拉伸到原来的3倍长。）但是在通
常不拉伸的状态下，角蛋白分子显示出比较复杂的排列，称为α
构型。

　　1951年，加利福尼亚理工学院的泡令和科里提出，α-构型
的多肽链呈螺旋形（类似螺旋楼梯）。为了弄清原子之间所有的
键在未拉紧的自然取向的状态下α-构型的排列情况，他们设计
了各种模型，最后确定螺旋的每一圈具有3．6个氨基酸的长度，
即相当于5．4埃。

　　什么东西能够使一个螺旋保持它的形状呢？泡令认为，这种
东西就是所谓的氢键。我们已经看到，当1个氢原子连接到1个氧
原子或1个氮原子上的时候，氧原子或氮原子占用了大部分成键
电子，因而氢原子略带正电荷，而氧原子或氮原子略带负电荷。
在螺旋中，在螺旋转弯上或下的1个氧原子或1个氮原子附近，有
I个氢原子周期性地出现，靠近氧原子或氮原子。略带正电的氢
原子被略带负电的邻居所吸引。这种吸引力虽然只有一般化学键
吸引力的1／20，但足以使螺旋保持其形状了。可是，牵拉纤维
很容易使螺旋展开，于是将纤维拉长。

　　至此，我们只是讨论了蛋白质分子的主链，即……CCNCC－
NCCNCCN……型的链，氨基酸的各种侧链在蛋白质结构中也起着
重要的作用。

　　除甘氨酸外，所有的氨基酸都至少有一个不对称的碳原子，
即在羧基和氨基之间的那个碳原子。所以每一种氨基酸都可以以
两种旋光异构体存在。这两种异构体的通式是：

　　但是，化学分析和X射线分析看来都相当肯定，多肽链仅仅
是由L-型氨基酸组成的。在这种情况下，相邻氨基酸的侧链伸出
在主链的异侧；相间的侧链伸出在主链的同侧。由两种异构体的
混合物组成的链不可能稳定，因为当L-型氨基酸和D-型氨基酸相
邻的时候，在同一侧就会有两个相邻的侧链突出出来，这样就会
使侧链拥挤，并使键变形。

　　侧链是把相邻的肽链连接在一起的重要因素。当一条链上的
1个带负电荷的侧链靠近其邻居上的1个带正电荷的侧链时，它们
会形成1个静电键。侧链还可以提供起连接作用的氢键。不仅如
此，双头的氨基酸胱氨酸能够把它的一个氨-羧顺序插入一个链
中，而把另一个氨-羧顺序插入下一个链中。于是两个链被侧链
里的两个硫原子连接在一起（二硫键）。多肽键的连接可以说明
蛋白质纤维的强度。它解释了为什么看上去很脆弱的蜘蛛网却非
常坚韧，为什么角蛋白能够形成像指甲、老虎的爪子、鳄鱼的鳞、
犀牛的角那样坚硬的结构。



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