Science 版 (精华区)

发信人: emacs (In the Name of Love), 信区: Science
标  题: 蛋白质·氨基酸·溶液中的蛋白质
发信站: 哈工大紫丁香 (2002年08月03日13:07:38 星期六), 站内信件



　　　　　　         溶液中的蛋白质

　　
　　上面这一切很好地说明了蛋白质纤维的结构。溶液中的蛋白
质情况又如何呢？它们具有什么样的结构呢？

　　它们确实具有一定的结构，但是这种结构非常脆弱。对溶液
稍微加热或搅动，或加入一点儿酸、碱，或任何其他的环境变化，
都会使溶解的蛋白质变性，即蛋白质失去执行其自然功能的能力，
而且它的许多特性也会改变；还有，变性作用通常是不可逆的，
例如，煮硬的鸡蛋就再也不能变软了。

　　看来可以肯定，变性作用与多肽主链失去某种特殊的构型有
关。到底结构的哪一部分被破坏了呢？对于溶液中的蛋白质，X
射线衍射无能为力，但是我们可以利用其他技术。

　　例如，1928年，印度物理学家喇曼发现，被溶液中的分子所
散射的光，波长会发生一定程度的变化。根据这种变化的性质，
可以推断出分子的结构。由于这项喇曼效应的发现，喇曼获得了
1930年的诺贝尔物理学奖。（光的这种波长变化，一般叫做进行
散射的分子的喇曼光谱。）

　　20年后，根据原子核具有磁性这一事实，人们又发展了另一
种巧妙的方法。受到强磁场作用的分子能够吸收某些频率的无线
电波，称做核磁共振，通常缩写为NMR，可以从中得到关于原子
之间的键的信息。特别是，核磁共振技术能够确定分子内部微小
的氢原子的位置，而x射线衍射却探测不出来。核磁共振技术是
在1946年由两组人员各自独立研究出来的。一组人员由珀塞耳领
导（后来珀塞耳首先探测到由空间的中性氢原子发射的射电波，
见第二章），另一组由瑞士血统的美国物理学家F．布洛赫领导。
由于这一成就，珀塞耳和F．布洛赫分享了1952年的诺贝尔物理
学奖。

　　现在再回到溶液中蛋白质的变性的问题上。美国化学家多蒂
和布劳特利用光散射技术研究溶液中合成的多肽链，发现它们具
有螺旋结构。通过改变溶液的酸度，多蒂和布劳特能够把这些螺
旋分解成不规则的小圈；通过调整溶液的酸度，可以使螺旋复原。
他们还证明，螺旋变成不规则的小圈降低了溶液的旋光性。他们
甚至能够证明蛋白质螺旋扭转的方向：蛋白质螺旋是沿着左旋螺
纹的方向扭转的。

　　所有这些发现表明，一种蛋白质的变性与其螺旋结构的被破
坏有关。



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